Гликопротеины

Гликопротеины

ГЛИКОПРОТЕИНЫ

Гликопротеины – сложные белки, содержащие, помимо простого белка или пептида, группу гетероолигосахаридов. В настоящее время их принято называть гликоконъюгатами. В состав гликоконъюгата входит углеводный компонент (гликановая фракция), ковалентно связанный с неуглеводной частью (агликановая фракция), представленной белком, пептидом, аминокислотой или липидом.

Повышенный интерес к науке об углеводахгликобиологии – в настоящее время объясняется открытием существенной роли изменений структуры гликоконъюгатов в развитии таких болезней, как рак, иммунодефицит человека, ревматоидные артриты, астма и др. Оказалось, что нарушение реакции гликозилирования (см. главу 14) двух главных классов глико-конъюгатов (гликопротеинов и ганглиозидов) приводит или к накоплению предшественников этих веществ, или к синтезу «укороченных» сахарных цепей гликоконъюгатов. Более того, установлено, что во взаимодействии между некоторыми вирусами и клетками-мишенями главную роль играют углеводные компоненты. В частности, гликопротеин gp120 вируса иммунодефицита человека (содержит большой процент углевода) имеет высокое сродство к гликопротеину CD4Т-лимфоцита. В этом взаимодействии, узнавании, являющемся высокоспецифичным, гликозилированные фрагменты, вероятнее всего, играют важную патогенетическую роль. Известно также, что при ревматоидных артритах часто синтезируются аномальные антитела (аномальные иммуноглобулины – все гликопротеины) с необычайно короткими сахарными цепями, что вызывает стимуляцию иммунной системы против самого организма. Из этих примеров видно, что, помимо гликобиологии, наступило время признания и таких наук, как гликопа-тология и гликотерапия.

Помимо гликопротеинов, различают также протеогликаны, состоящие из белка и гликозаминогликанов (прежнее название мукополиса-хариды); последние состоят из цепей сложных углеводов: аминосахаров, уроновых кислот, серной кислоты и отдельных моносахаридов. Типичными гликозаминогликанами являются гиалуроновая кислота, хондроитинсерная кислота и гепарин, химический состав, структура и функция которых подробно рассматриваются в главе 21.

К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, овальбумин, интерфероны, факторы комплемента, группы крови, рецеп-торные белки и др. Из этого далеко не полного перечня гликопротеинов видно, что все они выполняют специфические функции: обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, оказывают защитное и гормональное, а также антивирусное действие.

Химический состав гликопротеинов более или менее установлен, структура определена только у ряда из них. К полипептиду присоединяются гетероолигосахаридные цепи, содержащие от 2 до 10, реже 15 мономерных остатков гексоз (галактоза и манноза, реже глюкоза), пентоз (ксилоза, арабиноза) и конечный углевод, чаще всего представленный N-ацетилга-лактозамином, L-фукозой или сиаловой кислотой; в отличие от про-теогликанов гликопротеины не содержат уроновых кислот и серной кислоты.

Типы связей между углеводными компонентами и белками определены только у ряда гликопротеинов, аминокислотный состав и структура которых известны (иммуноглобулины, гормоны); они включают О-гликозидные связи (с ОН-группами серина, треонина и оксилизина), N-гликозидные связи (с амидными группами аспарагина, реже глутамина или ω-NH2-группами лизина и аргинина) и эфирные гликозидные связи со свободными СООН-группами глутаминовой и аспарагиновой кислот.

Синтез гликопротеинов осуществляется в рибосомах эндоплазматиче-ского ретикулума (в цистронах), затем присоединяются сахарные цепи (постсинтетическое гликозилирование), и далее белок транспортируется до биомембран клетки и включается в состав мембранных белков или секре-тируется.

Углеводные компоненты соединены ковалентно с азотом аспарагина молекулы белка. Однако предварительно олигосахаридная часть соединяется с липидным переносчиком – долихолфосфатом (липид, содержащий от 15 до 20 изопреновых остатков) и переносится на полипептидную цепь в эндоплазматическом ретикулуме, при этом транспортер освобождается:

Долихолфосфат (n = 15-30)

Синтезированные гликопротеины далее переносятся в аппарат Гольджи, где осуществляются окончательное гликозилирование и сортировка по назначению.

Структура одного из нескольких гетероолигосахаридных остатков в молекуле гликопротеинов, в частности иммуноглобулинов, может быть представлена в виде следующей схемы (использованы сокращения: Глю – глюкоза, NАцГлюА – N-ацетилглюкозамин; Гал – галактоза; Ман – манно-за; NАцНейр – N-ацетилнейраминовая кислота):

Рассмотрим известные к настоящему времени данные о синтезе, строении (структуре) и свойствах ряда гликопротеинов.

Интерфероны. Интерфероны – это ингибиторы размножения многих типов вирусов. Открыто несколько типов интерферонов (α, β и γ), некоторые из них получены методами генетической инженерии. Это сравнительно небольшие сложные белки с мол. массой у разных видов животных и человека от 25000 до 38000–40000). Они образуются в клетке в ответ на внедрение вирусной нуклеиновой кислоты, ограничивая вирусную агрессию (инфекцию). Известно также, что группа видоспецифических α-интерфе-ронов синтезируется макрофагами, в то время как γ-интерферон продуцируется Т-клетками и стимулируется интерлейкином-2 (см. «Лимфо-кины»). Показано также, что γ-интерферон в свою очередь повышает цитотоксическую активность макрофагов, Т-клеток и естественных клеток-киллеров. Интерфероны наделены антипролиферативной активностью и считаются основными защитными белками не только против вирусной инфекции, но и при опухолевых поражениях.

Следует отметить, однако, что до сих пор не раскрыты молекулярные механизмы, при помощи которых интерфероны тормозят размножение вирусов. Известно только, что интерфероны ингибируют биосинтез всех белков (и хозяйских, и вирусных), вероятнее всего, на уровне процесса трансляции. Возможно, что интерферон индуцирует синтез особого белка-ингибитора, который затем связывается с рибосомами и блокирует трансляцию, или интерферон переводит один из активных эукариотических белковых факторов инициации в неактивный фактор путем фосфорилиро-вания.

Иммуноглобулины. Иммуноглобулины, или антитела, также относятся к классу гликопротеинов, выполняют защитную функцию, обезвреживая поступающие в организм чужеродные вещества – антигены любой химической природы. Синтезируются иммуноглобулины плазматическими клетками, образовавшимися из лимфоцитов. Учение об иммунитете оформилось в самостоятельную науку – иммунологию , изучающую структуру и функции антител вообще и иммуноглобулинов в частности. Мы представим современные сведения о некоторых физико-химических свойствах и структуре иммуноглобулинов человека (табл. 2.4). Различают 5 классов иммуноглобулинов: IgG, IgM, IgA, IgD и IgE. Детально изучены структура и функция IgG.

Разные классы иммуноглобулинов сильно различаются не только по молекулярной массе, но и по концентрации в крови; имеются данные, что различаются они и по биологическим свойствам.

Подробно изучена структура IgG. Он имеет Y-образную форму и тет-рамерное строение; состоит из двух идентичных легких L-цепей (от англ. light) и двух идентичных тяжелых Н-цепей (от англ. heavy) с мол. массой 23000–24000 и 50000–70000 соответственно. Известно также, что каждая из этих цепей имеет 2 типа доменов – вариабельные (V) участки, состоящие из 108 аминокислотных остатков, и константные (С) участки, состоящие из 110 и 350 аминокислотных остатков соответственно в L- и Н-цепях (рис. 2.5).

Из других гликопротеинов, выполняющих ряд важнейших биологических функций, следует отметить все белки плазмы крови (за исключением альбуминов), трансферрин, церулоплазмин, гонадотропный и фолликуло-стимулирующие гормоны, некоторые ферменты, а также гликопротеины в составе слюны (муцин), хрящевой и костной тканей и яичного белка (овомукоид). Углеводные компоненты, помимо информативной функции, значительно повышают стабильность молекул, в состав которых они входят, к различного рода химическим, физическим воздействиям и предохраняют их от действия протеиназ, определяя тем самым биологическую роль гликопротеинов. Являясь составной частью клеточной мембраны, гликопротеины участвуют, кроме того, в иммунологических реакциях, ионном обмене, процессах межклеточной адгезии и т.д.

Читайте так же  Гемостаз

Рис. 2.5. Структура IgG человека. Показаны легкие (L) и тяжелые (Н) цепи, дисульфидные связи и вариабельные V (красные) и константные С (светлые) участки.

Гликопротеины

гликопротеины — – сложные белки, простетическая группа которых представлена углеводами … Краткий словарь биохимических терминов

гликопротеины — Сложный белок, содержащий углеводный компонент (от долей % до 80 %; как правило, около 4 %), присутствуют во всех тканях практически всех организмов; Г. трансферрин, фибриноген, иммуноглобулины immunoglobulins, некоторые гормоны и ферменты.… … Справочник технического переводчика

ГЛИКОПРОТЕИНЫ — (гликопротеиды), соед., в молекулах к рых остатки олиго или полисахаридов ковалентно связаны (О или N гликозидными связями) с полипептидными цепями белка. Г. широко распространены в природе. К ним относятся важные компоненты сыворотки крови… … Химическая энциклопедия

гликопротеины — glycoproteins гликопротеины. Cложный белок, содержащий углеводный компонент (от долей % до 80%; как правило, около 4%), присутствуют во всех тканях практически всех организмов; Г. трансферрин , фибриноген, иммуноглобулины… … Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

гликопротеины — см. Гликопротеиды … Большой медицинский словарь

Гликопротеины — – сложные белки содержат углеводный ком понент, входят в состав всех тканей организма, а также ферментов, гормонов, иммуноглобулинов … Словарь терминов по физиологии сельскохозяйственных животных

вариабельные поверхностные гликопротеины — variable surface glycoproteins, VSG вариабельные поверхностные гликопротеины. Bысокоизменчивая группа белков Trypanosoma brucei, кодируемых мультигенным семейством; на поверхности клетки содержится 5 10 млн. молекул В.п.г., структура которых… … Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

вариабельные поверхностные гликопротеины — Bысокоизменчивая группа белков Trypanosoma brucei, кодируемых мультигенным семейством; на поверхности клетки содержится 5 10 млн. молекул В.п.г., структура которых меняется на протяжении жизни паразита, что позволяет ему избегать нейтрализующего… … Справочник технического переводчика

Гликоконъюга́ты — углеводсодержащие биополимеры, молекулы которых наряду с моносахаридами после полного гидролиза распадаются на соединения других классов аминокислоты, жирные кислоты, спирты и др. Гликоконъюгатами являются ферменты, гормоны, группоспецифические… … Медицинская энциклопедия

биополимеры — Термин биополимеры Термин на английском biopolymers Синонимы Аббревиатуры Связанные термины активный центр катализатора, антитело, белки, биоинженерия, биологическая мембрана, биосенсор, доставка лекарственных средств Определение… … Энциклопедический словарь нанотехнологий

Параграф 39. гликопротеины

Автор текста – Анисимова Елена Сергеевна.
Авторские права защищены. Продавать текст нельзя.
Курсив не зубрить.

Замечания можно присылать по почте: exam_bch@mail.ru
https://vk.com/bch_5

ПАРАГРАФ 39:
«ГЛИКОПРОТЕИНЫ».
Специфичность и распознавание, РЕЦЕПЦИЯ.
См. сначала п.29 и п.38.
39.1. Гликопротеины: определение и структура.
Гликопротеины – это соединения углеводов (глико) и белков (протеинов), в которых преобладает белковый компонент (около 95%); в протеогликанах преобладает углеводный.
Реакция углеводного компонента нейтральная (в протеогликанах – кислая), поэтому он относится к нейтральным углеводам.
Углеводный компонент гликопротеинов представлен разветвлённым соединением из нескольких (около 10) моносахаридов, которое называется ОЛИГОСАХАРИДОМ (а в протеогликанах — полисахаридом). Поскольку моносахариды при этом разные, то олигосахарид является гетеро/олигосахаридом.
МОНОМЕРАМИ олигосахарида, как и полисахаридов, являются глюкоза и другие ГЕКСОЗЫ (манноза, галактоза), а также соединения, в которых вместо ОН группы гексоз есть аминогруппа (–NH2) – ГЕКСОЗАМИНЫ (глюкозамин, маннозамин).
В нейтральных гликопротеинах встречаются мономеры, специфичные именно для них и не характерные для гетерополисахаридов – фукоза и сиаловые кислоты. Сиаловые кислоты имеют диагностическое значение.
Источником аминогруппы при синтезе гексозаминов является амидная группа аминокислоты глутамина.

39.2. Местонахождение гликопротеинов –
в мембранах клеток и в плазме крови.
В мембранах клеток (см. 116) углеводные компоненты гликопротеинов обращёны во внеклеточную среду, находятся на внешней поверхности мембран и выполняют на них функции распознавания веществ в среде и на поверхности соседних клеток, то есть функции рецепторов.
Совокупность углеводных компонентов гликопротеинов на поверхности клетки называется ГЛИКОКАЛИКСОМ.

39.2. Свойства гликопротеинов и функции.
1. Главное свойство гликопротеинов – способность к СПЕЦИФИЧЕСКОМУ РАСПОЗНАВАНИЮ.
Это свойство основано на особенностях структуры гликопротеинов – на том, что в природе существует огромное разнообразие углеводного компонента – олигосахаридов. Благодаря разнообразию мономеров, их сочетаний, разветвлений цепочки.
Способность к специфическому распознаванию позволяет гликопротеинам узнавать и (при необходимости) специфически связывать многочисленные определённые вещества в крови и на поверхности мембран, в том числе вещества на поверхности других клеток, что важно для адгезии, иммунитета, гистосовместимости.
Благодаря способности к специфическому распознаванию гормоны узнаются и связываются рецепторами, антигены распознаются и связываются антителами, транспортируемые вещества распознаются и связываются транспортными белками, вещества по поверхности клетки распознаются гликопротеинами на поверхности другой клетки и т.д.

2. Углеводный компонент гликопротеинов хорошо растворим в воде (гидрофилен) благодаря своей структуре – благодаря тому, что является олигосахаридом из нескольких моносахаридов со множеством растворимых в воде групп (–ОН, –NH2).
Хорошая растворимость углеводного компонента в воде позволяет гликопротеинам находиться и выполнять свои функции в биологических жидкостях и в водной среде на поверхности клеток.

3. Углеводный компонент делает гликопротеины менее подверженными разрушению, более устойчивыми к катаболизму, придаёт им стабильность. Например, гликопротеин пепсин может работать в кислой среде желудка.

39.3. Синтез и секреция гликопротеинов. См. п.82 и 83.
Сначала синтезируется белковый компонент гликопротеинов. Это происходит на рибосомах шероховатого эндоплазматического ретикулума (ЭПР).
Начальная (лидерная) последовательность полипептидной цепи (ППЦ) позволяет ей проникнуть через мембрану ЭПР (играет роль сигнала), благодаря чему при продолжении синтеза ППЦ она оказывается в полости ЭПР.
После этого внутри полости ЭПР сигнальный пептид отщепляется под действием фермента, который называют сигнальной пептидазой (это пример ограниченного протеолиза – см. п.83 и п.6).
Дальнейший синтез ППЦ позволяет получить весь белок. В полости ЭПР происходит присоединение к белку мономеров (гексоз и гексозаминов) будущего углеводного компонента (олигосахарида). Этот процесс называется ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕМ белка (не путать с гликозилированием белков в плазме при повышенной концентрации глюкозы в крови – см. п.37 и 103). Гликозилирование белков является одним из примеров видоизменений ППЦ после трансляции – к пост/трансляционной модификации (п.83).
После синтеза гликопротеина происходит отделение от ЭПР пузырька, окружённого мембраной, с молекулами гликопротеинов внутри. Такие пузырьки называются везикулами.
Везикулы с гликопротеинами транспортируются к внешней мембране клетки, после чего их мембрана «сливается» с цитоплазматической мембраной – липиды мембраны пузырька встраиваются в мембрану клетки.
При этом гликопротеины оказываются снаружи клетки. Если они не находились в мембране пузырька, то оказывается во внеклеточной среде (например, гликопротеины плазмы, пепсин в желудке, коллаген) – так происходит СЕКРЕЦИЯ гликопротеинов из синтезирующих их клеток, а если находились в мембране пузырька, то оказываются в мембране клетки в качестве мембранных белков – рецепторов и т.д.
Мутации в генах, кодирующих гликопротеины, приводят к отсутствию гликопротеинов, нарушению их функций (недостаточной или избыточной активности).

Читайте так же  Карбамид

39.4. Диагностическое значение гликопротеинов плазмы, гипергликопротеинемии.
Некоторые гликопротеины находятся в крови, их концентрация может повышаться, это повышение концентрации гликопротеинов в крови называется ГИПЕРгликопротеинЕМИЕЙ (сравните слово с гиперГЛИКемией и не путайте).
Гипергликопротеинемии нет у здоровых людей в обычных состояниях, только у больных или у беременных.
Поэтому обнаружение гипергликопротеинемии указывает на наличие заболевания или беременности – и необходимо выяснить причину гипергликопротеинемии.
Гипергликопротеинемия не указывает ни на какое конкретное заболевание, по ней невозможно сказать, чем человек болен, НЕВОЗМОЖНО ПОСТАВИТЬ ДИАГНОЗ без дополнительных анализов.
Но при уже известном заболевании по гипергликопротеинемии судят О ТЯЖЕСТИ ЗАБОЛЕВАНИЯ, его остроте (чем выше концентрация гликопротеинов – тем тяжелее, острее), а также об ЭФФЕКТИВНОСТИ ЛЕЧЕНИЯ (если быстрее снижается уровень гликопротеинов – тем лучше лечение).

Патологические состояния, при которых бывает гипергликопротеинемия:
1 – сахарный диабет,
2 – воспалительные заболевания (ревматизм и т.д.),
3 –онкологические заболевания.

39.5. Гликопротеины плазмы крови: места синтеза, функции.
См. таблицу в 39.6. Гликопротеины плазмы крови относятся к фракции ГЛОБУЛИНОВ (п.90).
1 – Гликопротеиновые гормоны, находящиеся в крови, продуцируются ГИПОФИЗОМ (гонадотропины и тиреотропин).
2 – АНТИТЕЛА продуцируются В-лимфоцитами. (В – не «бета», а просто «бэ»).
3 – Остальные гликопротеины плазмы крови продуцируются ПЕЧЕНЬЮ.
См. таблицу в 39.6

У гликопротеинов разнообразные функции

Класс под названием гликопротеины или, более корректно, гликоконъюгаты – это белки, содержащие углеводный компонент, ковалентно присоединенный к полипептидной основе. Содержание углеводов в них варьирует от 1 до 85% по массе.

Выделяют два подкласса белков, содержащих углеводы: протеогликаны и гликопротеины . Между этими подклассами имеются существенные отличия:

Гликопротеины

Протеогликаны

  • доля углеводов 15-20%,
  • не содержат уроновых кислот,
  • углеводные цепи содержат не более 15 звеньев,
  • углевод имеет нерегулярное строение.
  • доля углеводов 80-85%,
  • имеются уроновые кислоты,
  • углеводные цепи крайне велики,
  • углевод имеет регулярное строение.

Гликопротеины

Для собственно гликопротеинов характерно низкое содержание углеводов. Углеводный остаток является олигосахаридом, имеет нерегулярное строение и содержит маннозу, галактозу, глюкозу, и их аминопроизводные, также N-ацетилнейраминовую кислоту. Олигосахарид присоединен к аминокислотам белковой цепи либо N-гликозидной связью — к амидному азоту аспарагина, либо О-гликозидной связью — к гидроксигруппе остатков серина, треонина, гидроксилизина.

Способы присоединения углевода к белку

Функцией гликопротеинов являются:

1. Структурная – клеточная стенка бактерий, костный матрикс, например, коллаген, эластин.

2. Защитная – например, антитела, интерферон, факторы свертывания крови (протромбин, фибриноген).

3. Рецепторная – присоединение эффектора приводит к изменению конформации белка-рецептора, что вызывает внутриклеточный ответ.

4. Гормональная – гонадотропный, адренокортикотропный и тиреотропный гормоны.

5. Ферментативная – холинэстераза, нуклеаза.

6. Транспортная – перенос веществ в крови и через мембраны, например, трансферрин, транскортин, альбумин, Na + ,К + -АТФаза.

Протеогликаны

Другая группа гликоконъюгатов – протеогликаны – характеризуется наличием крупных полисахаридов, состоящих из повторяющихся дисахаридных остатков.

Дисахариды включают в себя какую-либо уроновую кислоту и аминосахар. Многократно дублируясь, дисахариды образуют олиго- и полисахаридные цепи – гликаны. Для углеводной части встречаются другие названия – кислые гетерополисахариды (т.к. имеют много кислотных групп), гликозаминогликаны (содержат аминогруппы). Избыток анионных групп (сульфатных, карбоксильных) придает молекулам гликозаминогликанов высокий отрицательный заряд .

Основными представителями структурных гликозаминогликанов являются гиалуроновая кислота , хондроитинсульфаты , кератансульфаты и дерматансульфаты . Эти молекулы входят в состав протеогликанов, функцией которых является заполнение межклеточного пространства и удержание здесь воды, также они выступают как смазочный и структурный компонент суставов и других тканевых структур.

Строение гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфата

Углеводная часть, аналогично с гликопротеинами, связывается с белком через остатки серина и аспарагина.

Схема строения протеогликанов
межклеточного вещества

По функции структурные протеогликаны значимы для межклеточного пространства, особенно соединительной ткани, в которое погружены коллагеновые волокна. При помощи электронной микроскопии выяснено, что они имеют древовидную структуру – в центре находится гиалуроновая кислота, которая через связующие белки присоединяет многочисленные «веточки» из хондроитинсульфатов, кератансульфатов, дерматансульфатов. Молекулы гликанов весьма гидрофильны, создают сетчатый желеподобный матрикс и заполняют пространство между клетками, являясь преградой для крупных молекул и микроорганизмов.

Еще одним компонентом протеогликанов является гепарин, имеющий несколько сульфатированных цепей гетерополисахарида, связанных с белковым ядром через остатки серина. В крови гепарин связывается с антитромбином III, образуя комплекс, блокирующий факторы свертывания крови IIа, IХа, Ха, XIa и ХIIа, что применяется для профилактики тромбозов у больных различного профиля.

В настоящее время используются препараты низкомолекулярных гепаринов и нефракционированных гепаринов, обладающие лучшими характеристиками.

Также функцией гепарина является активирующее влияние на активность фермента липопротеинлипазы, участвующего в метаболизме транспортных форм липидов в крови (хиломикроны и липопротеины очень низкой плотности). Как следствие, количество липидов в крови снижается.

Гликопротеиды, общая характеристика, свойства, классификация: истинные гликопротеиды и протеогликаны, отличие истинных гликопротеидов от протеогликанов.

Гликопротеидыполучили название от слова «glucos» — сладкий, т. к. было установлено, что они содержат углеводы. Простетическая группа представлена различными углевода­ми и их производными, связь ее с белком ковалентная, углеводпептидная.

В настоящее время установлено, что практически все бел­ки (за исключением альбуминов крови) содержат небольшое количество углеводов, и поэтому к гликопротеидам относятся только те белки, у которых концентрация углеводов составля­ет более 4%.

Все гликопротеиды обладают высокой молекулярной мас­сой (до нескольких млн. Д), кислыми свойствами, раствори­мы в воде, слабых растворах нейтральных солей и щелочей, осаждаются кислотами и обладают высокой вязкостью. Они тер­мостабильны, т. к. углеводы, входящие в их состав, значительно повышают устойчивость молекул к различным хими­ческим веществам и нагреванию, защищают их от действия протеаз, определяя тем самым биологическую роль гликопротеидов. Углеводы придают белкам большую специфич­ность, за счет этих групп макромолекулы гликопротеида могут распознавать другие структуры.

Гликопротеиды в большом количестве содержатся в меж­клеточном веществе соединительной ткани, плазме крови, слюне и других секретах, в составе цптоплазматических и раз­личных внутриклеточных мембран, в цитозоле. Роль гликопротеидов разнообразна. Они транспортируют гидрофобные вещества и ионы металлов; входя в состав рецепторов мемб­ран, обеспечивают специфичность контактов клетки, влияют на дифференцировку тканей, участвуют в иммунологических реакциях, выполняют защитную роль, покрывая слизистые оболочки.

Делятся на истинные гликопротеиды и протеогликаны. Это деление основано на различном % соотношении белковой части и простетической группы, а также на строении простетической группы.

1. Истинные гликопротеиды, строение, представители: муцины; иммуноглобулины; белки, обусловливающие группу крови; гормоны; транспортные белки; ферменты; рецепторы, их значение, распространение.

В составе истинных гликопротеидов на белковую часть приходится около 80%, а на долю простетической группы – примерно 20%. В истинных гликопротеидах простетическая группа представлена полисахаридами, не имеющими регулярного строения. В состав простетической группы истинных гликопротеидов входят различные моносахариды и их аминопроизводные, нейраминовые или сиаловые кислоты в различных сочетаниях и соотношениях, т.е. простетическая часть истинных гликопротеидов не имеет регулярного строения. Истинные гликопротеиды широко распространены в организме и выполняют разнообразные функции

Читайте так же  Аминотрансферазы

К истинным гликопротеидам относятся: муцины, белки, определяющие группу крови; рецепторы, ферменты, гормоны, транспортные белки.

Муцины – это белки слизи, находятся в ротовой полости, покрывают все слизистые оболочки. Состоят из простого белка, а в состав простетической группы входят в различных количествах и в различных сочетаниях моносахариды, гексозамины, сиаловые и нейраминовые кислоты. Из моносахаридов в составе муцинов находятся: глюкоза, галактоза, фукоза и др. Вязкость муцинов зависит от количества сиаловых кислот. Значение муцинов: защитная – покрывая слизистые оболочки ЖКТ, дыхательной, мочевыделительной системы – предохраняют их от высыхания и от воздействия физических и химических факторов.

Белки, определяющие группу крови.

Белки, обуславливающие групповую специфичность крови, по строению простетической группы относятся к истинным гликопротеидам, но отличаются от них высоким (до 85%) содержанием углеводов, наличием в молекуле простетической группы ацетилглюкозамина и весьма своеобразным построением белковой части, которая, по-видимому, участвует в поддержании определённой конформации углеводных цепей. Своеобразие белковой части заключается в том, что 2/3 всех аминокислот составляют 4 аминокислоты: тре, про, сер, ала, т.е. количественный состав белков независимо от их специфичности очень сходен. Антигенная активность этих белков определяется следующей последовательностью углеводов на концах углеводной цепи: Д-галактоза-N-ацетилглюкозамин-Д-галактоза-N-ацетилглюкозамин. Группа крови зависит от того, какой углевод присоединён к этому фрагменту. Для вещества Н – это фукоза, для вещества А – это фукоза и N-ацетилгалактозамин, определяющий А-специфичность, для вещества В – фукоза и концевая галактоза, определяющая В-специфичность. Таким образом различия в специфичности углеводных цепей могут достигаться присоединением к концевому фрагменту фукозы, N-ацетилгалактозамина или галактозы, причём вещество Н может рассматриваться как предшественник группоспецифических веществ А и В. Полная серологическая реактивность группо-специфических веществ возможна только при сохранении целостности всей молекулы этих соединений.

Рецепторы располагаются на наружной поверхности мембран, цитоплазме в мембранах органелл. Некоторые ферменты и некоторые гормоны содержат в своём составе углеводы, а такие белки как транкортин, гаптоглобин, иммуноглобулины тоже относятся к гликопротеидам.

2. Протеогликаны, строение, представители, значение.

В молекуле протеогликанов, наоборот, на долю белков приходится от 2-2,3% до 10%, а на углеводную часть – 90-98%. В протеогликанах – углеводы регулярные.

Протеогликаны – сложные белки, находятся в основном веществе соеди нительной ткани. Т.к. в их составе имеется большое количество кислот в виде простетической группы, они являются полианионами и участвуют в распределении и диффузии воды, катионов. Являясь базальной мембраной, протеогликаны участвуют в распределении питательных веществ. Соединяясь со структурными белками, они образуют «молекулярное сито», а также образуют перегороженные пространства (домены), в которых находится вода, за счет этих перегородок вода не перемещается. Объем клеток и тканей зависит от протеогликанов. Простетическая группа этих белков называется гликозамингликанами (ГАГи). Они делятся на три вида: гиалуроновая, хондроитинсерная кислоты, гепарин.

4. Простетическая группа протеогликанов – гликозамингликаны – (ГАГи) хондроитинсерная, гиалуроновая кислоты, гепарин. Понятие о строении, значение.

Протеогликаны содержат небольшую (2-5%) белковую часть и простетическую группу, представленную гликозамингликанами (ГАГами). Последние имеют регулярное строение, т. е. состоят из чере­дующихся дисахаридов, в состав которых включены уроновые кислоты и ацетилгексозамины (рис. 7). Различают 6 видов ГАГов — гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты А, В, С, кератансульфаты и гепарин, отличающиеся друг от друга природой уроновых кислот, гексозаминов, степенью сульфатирования, типом химической связи, соединяющей между со­бой мономеры, молекулярной массой, свойствами. В таблице приведены основные гликозамингликаны тканей человека.

Таблица Химический состав гликозамингликанов

Название гликозамин- гликанов Состав дисахаридной единицы Связь между мономерами Положение серной кислоты
Гиалуроновая кислота β -глюкуроновая и ацетилглюкозамин Β -1,3- гликозидная
Хондроитинсульфат А β -глюкуроновая и ацетилгалактозаминсульфат Β -1,3- гликозидная к С4
Хондроитинсульфат С β -глюкуроновая и ацетилгалактозаминсульфат Β -1,3- гликозидная к С6
Хондроитинсульфат В идуроновая и ацетилгалактозаминсульфат Β -1,3- гликозидная к С4
Кератансульфат идуроновая и ацетилгалактозаминсульфат Β -1,4- гликозидная к С2
Гепарин Ацетилглюкозаминсульфат и глюкуронилсульфат α-1,4- гликозидная к С6

Гиалуроновая кислота содержит от 100 до 20000 тысяч дисахаридных остатков, связанных между собой b-1,4-гликозидной связью. Дисахаридный остаток состоит из b-глюкуроновой кислоты и b- ацетилглюкозамина, связь между ними b-1,3-гликозидная. Гиалуроновая кислота встречается в стекловидном теле, пуповине, выполняя защитную роль, не давая распространяться инфекции. Находясь между эндотелиальными клетками сосудов, выполняет цементирующую роль, уменьшая проницаемость стенки сосудов. Известно также, что гиалуроновая кислота играет роль смазки, находясь в составе синовиальной жидкости. Усиливает митоз.

Хондроитинсерная кислота – короткоцепочечный сульфатированный полисахарид. В состав цепи входят от 20 до сотни дисахаридных остатков. Дисахарид хондроитинсерной кислоты имеет следующий состав: b-глюкуроновая кислота и b- ацетилгалактозаминсульфата, связь между ними b-1,3-гликозидная. Хондроитинсульфаты могут быть трех видов, в зависимости от того, к какому углероду ацетилгалактозамина присоединена серная кислота. Хондроитинсерная кислота встречается в костной и хрящевой ткани. Роль хондроитинсульфата заключается в том, что участвует в минерализации костной и хрящевой ткани, в фибриллогенезе, уменьшает митоз.

Гепарин также имеет короткую цепь, в которой содержание серной кислоты большое. Мономер гепарина представляет собой дисахаридный остаток, состоящий из b-глюкуронилсульфата и a- ацетилглюкозаминсульфата, связь между ними a-1,4-гликозидная. Гепарин синтезируется в тучных клетках соединительной ткани. Является антикоагулянтом, активатором фермента ЛПЛ, способствуя, таким образом, превращению атерогенных ЛП в антиатерогенные. В качестве ингибитора гиалуронидазы, гепарин обладает противовоспалительным действием, т.к. препятствует разрушению гиалуроновой кислоты, а также гепарин связывает излишки гистамина.

Представителями протеогликанов являются гиалуропротеид, который состоит на 2-2,3% из белка, остальная часть приходится на долю гиалуроновой кислоты. Этот белок находится в суставной жидкости, выполняет роль смазки.

П-ой представитель – хондромукоиды, состоящие на 10% из белка, на 90% из хондроитинсульфатов, имеющих значение в оссификации хрящевой и костной ткани, в фибриллогенезе, митозе.

5. Хромопротеиды, общая характеристика, классификация (гемопротеиды, пигменты, магнийпорфирины).

Хромопротеиды- это окрашенные сложные белки, состоящие из простого белка и простетической группы, в составе которой имеются металлы. Однако металлы входят в состав органического вещества типа гемов и в составе последних являются простетической группой. Хромопротеиды имеют большое значение, т.к. отдельные представители участвуют в фотосинтезе, дыхании, транспортируя кислород и СО2, в окислительно-восстановительных реакциях, способствуя выделению энергии, в свето- и цветоощущениях.

Хромопротеиды делятся на три группы — это гемопротеиды, имеющие в своем составе гем, магнийпорфирины, содержащие в качестве простетической группы порфирин, в центре которого находится магний. Представителем магнийпорфиринов является хлорофилл. Третья группа называется пигменты. Это вещества, которые окрашивают кожу, волосы, глаза. Состоят пигменты из простого белка и так называемого меланоидного компонента. Основным веществом, входящим в этот компонент, является меланин.

6. Дыхательные белки (миоглобин, гемоглобин), строение, роль.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Ссылка на основную публикацию